教授
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潘军华

作者:潘军华 时间:2022-11-01 浏览次数:

职称:教授、博士生导师

学历:博士

E-mail: panj@hbut.edu.cn

研究方向:1病毒核酸聚合酶复制和转录其基因组的机理; 2病毒入侵细胞及膜融合的机理;3全病毒及其基因组的组织机理;4人体免疫系统响应病毒表面抗原的结构生物学原理;5设计和改造病毒及病毒蛋白为结构生物学工具及精准医疗工具。

基本信息:

潘军华,湖北工业大学教授、博士生导师。结构生物学、生物化学、病毒学专家。1999年毕业于武汉工业学院食品科学与工程系,获工学学士学位,2002年毕业于江南大学生物工程学院,获工学硕士学位,2002年获全额奖学金 (Robert A. Welch Foundation Fellowship)赴美国Rice University留学,师从Jane Y. Tao,于2008年获生物化学与细胞生物学博士学位,并获颁George J. Schroepfer, Jr.杰出研究奖,2008-2009任Rice University研究助理,2009-2011年于美国哈佛大学医学院生化与分子药学系及波士顿儿童医院分子医学部的霍华德休斯医学研究院从事博士后研究,师从Stephen C. Harrison,2011-2022为波士顿儿童医院分子医学部及哈佛大学医学院生化与分子药学系研究员,2022-2023任哈佛大学微生物学系副研究员。以第一作者或通讯作者在Nature, Science, Cell, PNAS, Structure, Biophysics J, J Struct Biol, J Virol, Virology等杂志发表论文十余篇,拥有专利一项。担任Nature Communications, Communications Biology, Bioconjugate Chemistry等杂志审稿人。曾组织学术会议促进学术界与工业界的交流与合作。除病毒及抗体免疫等领域的基础研究外,致力于将基础研究成果转化为科研及临床应用工具,以及食品科学、发酵科学、代谢工程等专业领域基础问题的研究。

科研成果:

(1)科研项目:

1.反链RNA病毒基因组的复制与转录机理

2.大型DNA病毒复制体的动态结构与抗药性机理

3.乙肝病毒入侵肝细胞的结构生物学机理及抗体免疫分析

4.乙肝病毒基因组的组织、逆转录、及其调控的结构生物学机理

5.改造病毒蛋白为高通量结构解析工具及疫苗研究工具

论文 (*星号为第一作者;#井号为通讯作者)

1. Nabel KG*, Clark SA*, Shankar S*,Pan J*, Clark LE, Yang P, Coscia A, McKay LGA, Varnum HH, Brusic V, Tolan NV, Zhou G, Desjardins M, Turbett SE, Kanjilal S, Sherman AC, Dighe A, LaRocque RC, Ryan ET, Griffiths A, Baden LR, Charles RC, AbrahamJ#.Structural basis for continued antibody evasion by the SARS-CoV-2 receptor-binding domain.Science 375: eabl6251 (2022). doi: 10.1126/science.abl6251

2. Clark L*, Clark S*,Pan J*, Coscia A, McKay L, Shankar S, Johnson R, Griffiths A, Abraham J#.SARS-CoV-2 evolution in an immunocompromised host reveals shared neutralization escape mechanisms.Cell 184: 2605-17 (2021).doi: 10.1016/j.cell.2021.03.027

3. Pan J*, Peng H, Chen B, Harrison SC#.Structure of HIV-1 Env bound with the Fab of antibody PG16.Journal of Molecular Biology 432(4): 1158-68 (2020).doi: 10.1016/j.jmb.2019.11.028

4. Pan J*#, Qian X*,Lattmann S, Sahili AE, Yeo TH, Jia H, Cressey T, Ludeke B, Noton S, Kalocsay M, Fearns R#, Lescar J#.Structure of the human metapneumovirus polymerase phosphoprotein complex.Nature 577 (7789): 275-79 (2019).doi: 10.1038/s41586-019-1759-1

5. Liu Y*,Pan J*, Cai Y, Grigorieff N, Harrison SC#, Chen B#,Conformational states of a soluble, uncleaved HIV-1 envelope trimer. Journal of Virology 91(10): e00175-17 (2017).doi: 10.1128/JVI.00175-17

6. Liu Y*,Pan J, Jenni S, Raymond DD, Caradonna T, Do KT, Schmidt AG, Harrison SC#, Grigorieff N#.CryoEM structure of an influenza virus receptor-binding site antibody interface.Journal of Molecular Biology 429(12):1829-39 (2017).doi: 10.1016/j.jmb.2017.05.011

7. Campbell MG*, Cheng A, Brilot AF, Moeller A, Lyumkis D, Veesler D,Pan J, Harrison SC, Potter CS, Carragher B, Grigorieff N#.Movies of ice-embedded particles enhance resolution in electron cryo-microscopy.Structure.20(11): 1823-8 (2012).doi: 10.1016/j.str.2012.08.026

8. Brilot AF*, Chen JZ, Cheng A,Pan J, Harrison SC, Potter CS, Carragher B, Henderson R, Grigorieff N#.Beam-induced motion of vitrified specimen on holey carbon film.Journal of Structural Biology 177(3): 630-7 (2012).doi: 10.1016/j.jsb.2012.02.003

9. Tang J*,Pan J*, Havens WM, Ochoa WF, Guu TSY, Ghabrial SA, Nibert ML#, Tao YJ#, Baker TS#.Backbone trace of partitivirus capsid protein from electron cryomicroscopy and homology modeling. Biophysical Journal 99(2): 685-94 (2010).doi: 10.1016/j.bpj.2010.04.058

10. Pan J*, Dong L, Lin L, Ochoa WF, Sinkovits RS, Havens WM, Nibert ML#, Baker TS#, Ghabrial SA#, Tao YJ#.Atomic structure reveals the unique capsid organization of a dsRNA virus.Proceedings of the National Academy of Sciences USA 106(11): 4225-30 (2009).doi: 10.1073/pnas.0812071106

11. Pan J*, Lin L, Tao YJ#.Self-guanylylation of birnavirus VP1 does not require an intact polymerase active site.Virology. 395(1): 87-96 (2009).doi: 10.1016/j.virol.2009.09.004

12. Pan J*, Vakharia VN, Tao YJ#.The structure of a birnavirus polymerase reveals a distinct active site topology.Proceedings of the National Academy of Sciences USA 104(18): 7385-90 (2007).doi: 10.1073/pnas.0611599104

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